Frederick Sanger Vida y contribuciones a la ciencia

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Quien es Frederick Sanger? Información sobre la biografía de Frederick Sanger, historia de vida, obras y contribuciones a la ciencia.

Frederick Sanger; (1918-2013), bioquímico británico, pionero en establecer la estructura química de las proteínas. Recibió el Premio Nobel de química de 1958 por su trabajo en la estructura de las proteínas, particularmente la de la insulina.

Frederick Sanger Vida y contribuciones a la ciencia

Vida.

Sanger nació en Rendcombe el 13 de agosto de 1918. Hijo de un médico, se educó en la Escuela Bryanston y en el St. John’s College de la Universidad de Cambridge, donde recibió su título de doctor en bioquímica en 1943. Desde 1940 realizó investigaciones. en bioquímica en Cambridge, con la Beit Memorial Fellowship for Medical Research de 1944 a 1951. En el último año se unió al personal del British Medical Research Council, donde se convirtió en jefe de la división de química de proteínas. En 1954 fue elegido miembro de la Royal Society de Londres. Sus publicaciones consistieron principalmente en artículos en publicaciones periódicas bioquímicas.

Contribuciones a la ciencia.

Los primeros trabajos de Sanger incluyeron el estudio de los grupos amino libres de proteínas. Las proteínas consisten principalmente en residuos de aminoácidos, dispuestos secuencialmente en cadenas de polipéptidos. Para determinar su estructura química, estas cadenas pueden fragmentarse por hidrólisis en cadenas más cortas (oligopéptidos) y luego en aminoácidos libres.

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Sanger buscó identificar los grupos amino libres de proteínas sustituyéndolos por radicales DNP (dinitrofenilo). Para este propósito usó FDNB (l-fluoro-2, 4-dinitrobenceno), una sustancia química que ahora se conoce comúnmente como el reactivo de Sanger. Después de la sustitución, las proteínas se hidrolizaron, y los derivados de aminoácidos N-DNP amarillos resultantes se separaron por cromatografía de partición. Estos procedimientos encontraron una aplicación adicional en la evaluación del daño químico y, por lo tanto, en el empobrecimiento del valor nutritivo de las proteínas, y en el análisis de aminoácidos.

A partir de 1945,

Sanger pasó más de 10 años aplicando estas y otras técnicas para investigar la estructura de la insulina, la hormona antidiabética. La evidencia obtenida a través de la cristalografía y otros medios fisicoquímicos ya había indicado que la proteína de insulina tiene bajo peso molecular y alta homogeneidad. Aun así, los contemporáneos de Sanger lo consideraron demasiado ambicioso al intentar analizar la estructura de la insulina.

La técnica de Sanger para llevar a cabo su análisis fue hacer un desglose parcial de la proteína de insulina en oligopéptidos lo suficientemente pequeño como para ser separado e identificado por los métodos disponibles en ese momento. Al juntar la información que había obtenido, estableció en 1955 la disposición de los 51 residuos de aminoácidos que componen la molécula de insulina ox. Descubrió que la molécula de insulina estaba formada por dos cadenas, con 20 residuos de aminoácidos en la cadena A y 31 en la cadena B.

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Sanger también mostró que las preparaciones de insulina de diferentes mamíferos tenían estructuras moleculares similares, a excepción de la secuencia de aminoácidos que comprende las posiciones 8, 9 y 10 en la cadena A de la molécula. Varios grupos de químicos en los años siguientes confirmaron la estructura de Sanger de la molécula de insulina al usarla como base para la síntesis química de insulina en el laboratorio.

Debido a que el trabajo de Sanger demostró que la insulina es una entidad química en el sentido del químico orgánico, se alentó a los científicos a estudiar las estructuras de otras proteínas. Otras consecuencias importantes de su trabajo fueron, en primer lugar, el establecimiento de una base química para el fenómeno de la especificidad de las especies en las proteínas, que arrojan nueva luz sobre su evolución; y, en segundo lugar, el descubrimiento de que las enzimas que dividen proteínas atacan los mismos enlaces en las proteínas que en los oligopéptidos. Más tarde, Sanger desarrolló métodos ultramicro precisos para estudiar estructuras de proteínas en relación con problemas genéticos.

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